产品常见问题
为了提供更好的客户支持，我们已经发布了关于Elabscience®产品的最常见问题的解答（FAQs）。
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ICAM-1是分子量为76-114KD的跨膜蛋白，主要定位在细胞膜上。很多膜蛋白在正常情况下不存在于可溶性组分中，而在一些生理状态像炎症和自身免疫性疾病调控下，在血清、血浆、细胞上清等可溶性组分中sICAM-1存在并且浓度升高，可以检测，所以我们加上了可溶性的前缀，但是试剂盒中的标准品以及抗体识别的就是ICAM-1本身，可溶性只是代表这个试剂盒主要检测的是血清、血浆、细胞上清等可溶性天然组分。该试剂盒是专为全长人MYC(Uniprot编号:P01106)，而不是MYC标签(EQKLISEEDL)。 此外，该试剂盒使用三明治- elisa原理，因此抗原必须具有两个或两个以上的抗原决定因子才能被试剂盒检测到。因此，理论上该试剂盒不能用于检测MYC-tag。机体中T3、T4绝大部分都是与甲状腺结合球蛋白、甲状腺结合前白蛋白和白蛋白结合，仅有较少部分以游离状态存在，即fT3、fT4，一般结合状态下的甲状腺素是不能发挥其生理功能的，只有游离状态的才能进入靶细胞与其受体结合并发挥生理功能，所以在一些疾病模型中，游离型的表达量会升高，客户可以检测游离型浓度变化来判断甲状腺功能情况，同时也建议查阅相关文献确认具体指标情况。血清里面也会有血红蛋白，由于红细胞的破裂和衰老代谢，血清中是会有一定浓度的血红蛋白存在的。8-OHdG这种物质在细胞内是与DNA片段结合在一起的，如果要测组织匀浆或者细胞提取液，需要将DNA提取出来，不过DNA抽提试剂盒的使用会引入一些外来试剂，对实验体系造成干扰，最后影响结果的准确度。所以我们是推荐检测血清血浆，尿液，细胞上清液等分泌型样本的。各种样本类型的基质是不一样的，为了降低基质本身的影响并提高常规样本测值的准确性，通常会设定不同体系的ELISA试剂盒，并以不同的货号展示。另外，有些指标在不同样本间浓度差异很大，所以通过不同的产品来满足客户对于操作便捷性的需求。肾素也被称为血管紧张素原酶，是一种由肾脏分泌的天门氨酸蛋白酶蛋白和酶，参与人体的肾素-血管紧张素-醛固酮系统(RAAS)——也被称为肾素-血管紧张素-醛固酮轴——调节细胞外液(血浆、淋巴)的体积，并调节人体的平均动脉血压。肾素也可以被称为激素，因为它有一个受体，(原)肾素受体，也被称为肾素受体和原肾素受体，以及酶活性，它可以将血管紧张素原水解成血管紧张素1。生物化学与生理学结构肾素前体的初级结构由406个氨基酸组成，前段和前段分别携带20个和46个氨基酸。成熟肾素含有340个氨基酸，质量为37 kDa 。 血管紧张素I通过血管紧张素转换酶(ACE)去除两个c末端残基转化为血管紧张素II (All)。主要通过肺内的ACE(但也存在于内皮细胞、肾上皮细胞和脑内)。 血管紧张素II被位于红细胞和大多数组织的血管床中的血管紧张素酶降解为血管紧张素III。它在循环中的半衰期约为30秒，而在组织中，它的半衰期可能长达15-30分钟。我们说明书中并未指出检测活性或是非活性的，凝血因子F7，F9，F10这几款试剂盒检测的是总的，包括活性部分和非活性的形式。而凝血酶原是凝血因子的前体形式，可以看成是非活性的。该指标一般检测组织和细胞的比较多，血清血浆中也能检测到，但含量比较低。部分文献报道，是通过泛素连接酶复合物降解之后，成为游离形态释放到血液中的。与检测的样本类型有关。如果检测的是标记完成后生物素残留，那检测的就是游离的生物素；如果检测的是生物样本，那检测到的是结合型及游离型的生物素。该试剂盒对动物和植物均适用。 若您购买的生物素是含有咪唑酮环（反应集团，与亲和素反应）和噻吩环（生物素基）的，可以检测，但是检测的准确性不能保证。 活化生物素从有机相进入溶液相，是会水解的，活化生物素会从侧链的某一部分断开，分为两个部分，一部分是带有生物素基和咪唑酮环，一部分就是侧链或者彻底分解。带有生物素基和咪唑酮环这部分会结合到蛋白上。这时溶液相中的生物素分为两个部分，一部分是游离的，一部分是结合型的。从而导致结果不准确。人Ⅲ型前胶原(PCⅢ)试剂盒测整个前体，E-EL-H0183 人Ⅲ型前胶原氨基端原肽(PⅢNP)酶联免疫吸附测定试剂盒 测N端的剪切体。根据参考文献，pro-C3检测的也是PⅢNP，但是是特异性检测COL3形成过程中产生的PⅢNP。但我们的PIIINP试剂盒不具备这种检测特异性。这两款试剂盒均不满足您的检测需求。 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3633973/ https://www.sci-hub.yt/https://doi.org/10.1111/apt.12820这两个指标检测总蛋白含量； 哺乳动物中，APP基因位于21号染色体，共有8个亚型，其亚型一般含有365~770个氨基酸残基。最常见的是APP695、APP751和APP770，其中APP695在中枢神经中高度表达。APP属I型跨膜糖蛋白，分子量约110~130 kDa，具有较大的膜外(氨基端)结构域和较小的胞质尾区(胞内羧基端)。APP主要通过淀粉样(β途径)和非淀粉样(α途径)2种途径进行代谢。淀粉样途径即APP被β分泌酶切割成为sAPPβ和1个含有99个氨基酸的C端片段；后者进一步被γ分泌酶切割成为Aβ和ACID，这种途径生成的Aβ占Aβ总量的90%~95%，包括Aβ1-40和Aβ1-42 2种类型，其中Aβ1-40的含量较高，但Aβ1-42具有强疏水作用，其毒性较大，而且易于聚合。这些Aβ碎片会在线粒体、溶酶体以及内质网中积累，从而导致这些亚细胞器功能失调。在基于α分泌酶的非淀粉质源途径中，α分泌酶将APP切割为sAPP和1个含有83个氨基酸的C端片段，然后被γ分泌酶切割产生P3和ACID，但这些小的片段会被神经元清除掉。 APP基因突变可引起蛋白表达异常或水解改变，从而影响Aβ在细胞中的含量和组成变化。Aβ在脑内主要以Aβ40和Aβ42 2种形式存在，其中Aβ42含量虽低(<10%)，但易于聚合，进而纤维化而沉积，从而形成弥散性老年斑(senile plaque)，这也是AD的主要病理特征之一。而且，APP在细胞膜上经β-和γ-分泌酶切割后产生的Aβ可以引起氧化应激、钙离子内流，进而损伤线粒体，导致神经细胞障碍，激活凋亡相关蛋白和因子，最终启动细胞的凋亡程序。另外，Aβ还可以通过引起脑内炎症反应和神经纤维缠结间接导致神经元凋亡，是AD形成和发展的重要原因。
